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特定蛋白分析仪IgG糖基化结构介绍

2021-04-29


IgG的功能由可结晶片段(Fc)域驱动,该片段仅由γ重链编码,由两个恒定的Ig域CH1和CH2组成。尽管此结构域不负责Fab结构域(包括可变区)的抗原特异性,但它是所有FcγR分子的接触点。在CH2内,存在一个普遍保守的N连锁糖基化位点,天冬酰胺297(N297)。该位点主要携带复杂类型的双触角聚糖,具有不同数量的核心岩藻糖(Fuc),半乳糖(Gal),平分GlcNAc和末端N-乙酰神经氨酸(Neu5Ac /唾液酸)残基(图1)。其有助于维持Fc 稳定性和IgG 的四级结构和功能,并为IgG 与外源凝集素的结合提供糖基化修饰位点。
免疫球蛋白聚糖  图示在小鼠和人的IgG分子上发现的常见糖型。这是典型的双触角,(A)末端GlcNAcs, (B)单半乳糖基化,(C)双半乳糖基化,(D)一个唾液酸或 (E)两个唾液酸,每一个都有或没有核心焦点和平分GlcNAc。已知还存在其他糖型,但这些是主要的类别。
更为重要的是,这些聚糖填充了CH2域两个副本之间的一个“大口袋”,如图2所示。
α2,6-唾液酰化对IgG Fc的结构影响 正常糖基化(非富集)野生型Fc结构域[PDB: 4Q7D](红丝带)与同样携带完全唾液化n -聚糖的Fc结构[PDB:4Q6Y](灰色丝带)相比,显示了构象上的差异。(A)从整体结构的角度来看,CH1结构域非常相似,但CH2结构域在构象和位置上存在差异。(B)这两种结构的近景,包括双己烯化Fc结构(灰色)的多糖(金)的分子表面渲染图。(C)具有双己烯化聚糖的Fc的完整结构。(D)野生型含糖Fc的双己烯化结构,以说明CH2域相对于糖的位置变化。
本文对IgG糖基化的文献进行了详尽的回顾,清楚地显示了两个重叠的时代,第一个时代始于1970年代。在此期间,重点主要放在炎症和疾病对IgG糖基化的影响以及这些变化的功能影响上。事实上,我们所知道的关于促炎症的IgG糖型的大部分都来自这个时代,因此这些研究代表了我们现在所了解的许多基本原理。炎症不仅与减少的半乳糖基化,增加的岩藻糖基化和二等分的GlcNAc相关,而且Fc聚糖的变化也改变了Fc域的结构完整性和构象,以及与Fcγ受体(FcγRs)的亲和力。因此,正是在这一时期,IgG糖基化、炎症和功能之间的关系在很大程度上被绘制出来。




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